من طرف الانزیمات
اعداد: الاستاذ رامي النواب
olom.info شبكة العلوم العربیة
مفهوم الإنزيم :-
هو عامل مساعد ذو تركيب بروتيني عالي الوزن الجزيئي ، و كغيره من البروتينات يتألف الإنزيم من اتحاد Enzyme الإنزيم
عدد كبير من الأحماض الأمينية تكون فيما بينها سلسلة أو أكثر من عديد الببتيد .
و توجد الأحماض الأمينية في هذه السلاسل وفق تتابع معين خاص بكل إنزيم مما يؤدي في النهاية إلى تركيب فراغي محدد يمكن
الإنزيم من القدرة على تسريع حدوث تفاعل خاص به.
و تتشابه الإنزيمات في فعلها مع العوامل المساعدة الكيميائية الأخرى . إذ أا تشارك في التفاعل دون أن تتغير بنتيجته ، أي أا
تعود في اية التفاعل إلى وضعها الأصلي الذي كانت عليه قبل بدء التفاعل ، لكنها تمتاز عن العوامل المساعدة الأخرى بكفاءا
العالية ، فللإنزيمات قدرة فائقة على تسريع التفاعلات الكيميائية حتى في الظروف المعتدلة من تركيز أيون الهيدروجين و درجة
الحرارة ، كما تمتاز عن العوامل المساعدة الأخرى بالدرجة العالية من التخصص التي تتمتع ا حيال المادة المتفاعلة و نوع
و قد يختص الإنزيم بمجموعة محددة من ، Substrate التفاعل. فكل إنزيم يختص بمادة متفاعلة واحدة يطلق عليها المادة الهدف
المواد المتشاة في التركيب . و الأمثلة على اختلاف الإنزيمات باختلاف المادة الهدف عديدة يذكر منها تميؤ الرابطة الجليكوسيدية
أو الرابطة الاسترية أو الرابطة الببتيدية في جزيئات الكربوهيدرات و الدهون و البروتين على التوالي .
و تختلف الإنزيمات باختلاف نوع التفاعل الكيميائي الواقع على المادة الهدف ، فمن التفاعلات الكيميائية التي تجرى على
أو نقل مجموعة الأمين Oxidative Deamination الأحماض الأمينية يذكر تفاعلات إزالة مجموعة الأمين مع الأكسدة
و لكل تفاعل من تلك . Decarboxylation أو إزالة مجموعة الكربوكسيل Transamination إلى حامض كيتوني
التفاعلات إنزيم خاص به حتى لو كان نفس الحامض الأميني هو الذي يدخل في كل التفاعلات .
-: Conezyme المرافق الإنزيمي أو الكوإنزيم
تتكون الإنزيمات من بروتين على هيئة سلاسل من عديد الببتيد ، و في بعض الإنزيمات يوجد إلى جانب سلسلة عديد الببتيد
أو عنصر معدني كالحديد أو النحاس أو الزنك ، و تسمى هذه المادة B مركب عضوي سهل الذوبان في الماء مثل أنواع فيتامين
الملحقة إلى جانب سلسلة عديد الببتيد بمرافق الإنزيم أو كوانزيم ، و هي ترتبط بالجزيء البروتيني من الإنزيم وقت التفاعل فقط ،
و يشكل المرافق Apoenzyme و لابد من وجودها لإتمام التفاعل . أما بيقية الإنزيم هو سلسلة عديد الببتيد فيسمى أبو إنزيم
و يعمل الجزآن سويا أثناء التفاعل ، و لا يعمل الجزيء ، Haloenzyme الإنزيمي مع الأبوإنزيم ما سيمى بالإنزيم الكامل
البروتيني وحده و لا مرافق الإنزيم كذلك .
الذي يقوم ذا الدور ) أن ينفصل عن الأبوإنزيم ، و من ثم يصبح الأبوإنزيم عاجزا عن B و يمكن للمرافق الإنزيمي ( كفيتامين
تسريع التفاعل ، و قد يتم ذلك دون خلل في عمل الإنزيم .
فقط . و المرافق الإنزيمي Dialysis و من خصائص المرافق الإنزيمي سهولة فصله عن الجزء البروتيني بعملية الفصل الغشائي
COA A و الذي يسمى اختصارا كو ( Coenzyme A ) A غالبات ما يكون أحد الفيتامينات فمثلا المرافق الإنزيمي
المركب . B الذي يعتبر أحد أنواع فيتامين Pantothenic Acid يحتوي على حامض البانتوثينيك
و أحيانا يكون المرافق الإنزيمي أحد العناصر المعدنية مثل الحديد و الزنك و النحاس مرتبطا ارتباطا وثيقا بالأبوإنزيم و في كل
مثل وجود الحديد في تركيب إنزيم Prosthetic Group وقت بحيث يستحيل فصلهما ، و هنا تسمى باموعة المرافقة
و ، Catalase و الكاتليز ، Peroxidase و البير أكسيديز ، Cytochrome Oxidase السيتو كروم أكسيديز
و مثل وجود ، Ascorbic Acid Oxidase مثل وجود النحاس ضمن تركيب إنزيم أكسيديز حامض الأسكوربيك
. Carbonic Anhydrase الزنك في تركيب إنزيم كربونيك أيدريز
. Dialysis و هذه العناصر المعدنية لا يمكن فصل أي منها عن الجزء البرةتيني بواسطة عملية الفصل الغشائي
تسمية الإنزيمات :-
كانت الإنزيمات تسمى سابقا طبقا لطبيعة عملها أو مكان وجودها كالببسين و البتيالين ، لكن مع اكتشاف المزيد من الإنزيمات
ووجود أكثر من إنزيم للمادة الهدف الواحدة أصبح من الضروري وضع نظام يزيل أي لبس في ذلك . فاشتق اسم الإنزيم من
و ، Amylase عليه .فيصبح اسم الإنزيم الذي يعمل على النشا أميليز ase اسم الهدف الذي يعمل عليه مع لإضافة اية
و هكذا . Lipase الذي يعمل على الدهون ليبيز
ثم جاء الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية فوضع طريقة لترقيم الإنزيمات تعطى لكل إنزيم رقم خاص به . و قسمت التفاعلات
الكيميائية بموجب هذا النظام إلى ستة أنواع رئيسة يحتوي كل نوع منها على عدد من الأنواع الفرعية التي تتكون من أنواع
يدل الرقم الأول على النوع الرئيسي للتفاعل بينما يدل الرقم الثاني على النوع E.C. ثانوية ، فمثلا إنزيم ما كالآتي : 1.2.1.7
فهما الحرفان C و E الفرعي ، و يدل الرقم الثالث على النوع الثانوي ، و يدل الرقم الرابع على الإنزيم نفسه ، أما الحرفان
أي لجنة الإنزيمات التي شكلها الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية لوضع هذه Enzyme و Commisson الأولان من كلمتي
التسمية الدقيقة .
تصنيف الإنزيمات :-
تصنف الإنزيمات إلى ستة أنواع رئيسية :-
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل في التفاعلات الخاصة بنقل اموعات من مركب إلى : Transferases 1. إنزيمات النقل
آخر . و هي تقوم بنقل مجموعة كيميائية من مادة هدف إلى أخرى ، و من أمثلتها الإنزيمات التي تنقل مجموعة الفوسفات من
إلى جلوكوز أو التي تنقل الجلكوز إلى الجليكوجين ، و منها إنزيمات : ATP مركب أدينوسين ثلاثي الفوسفات
. Transmethylases و Transacylases و Transaminases
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل في تفاعلات الأكسدة و : Oxidoreductases 2. إنزيمات الأكسدة و الاختزال
الاختزال ، و هي تقوم بنقل الإلكترونات من مادة الهدف إلى أخرى فتؤكسد الأولى و تختزل الثانية ، و منها إنزيمات :
. Hydrases و Peroxidases و Oxidases و Dehydrogenases
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل في تفاعلات التحلل المائي ، و هي تقوم بتحطيم بعض : Hydrolases 3. إنزيمات التميؤ
و Proteases : الروابط بإضافة الماء ، و منها الإنزيمات التي تعمل على تميؤ الروابط الجلايكوسيدية و الإسترية و الببتيدية
. Amylase و Sucrase
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل على نزع مجموعة كيميائية من المادة الهدف دون إضافة الماء، : Lyases 4. إنزيمات الفصل
حيث يحل محل ذرات اموعة المتروعة رابطة مزدوجة مثل فصل مجموعة الأمين في صورة أمونيا و منها إنزيمات :
. Aldolases و Decarboxylases
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل على تحويل المادة الهدق إلى متشكل آخر ، و منها : Isomerases 5. إنزيمات التشكل
. Cis- Transisomerases و Intramolecular Transferases: إنزيمات
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل على إنشاء رابطة جديدة من مركبين مختلفين ، و تعتمد في : Ligases 6. إنزيمات الارتباط
الذي يشارك في RNA Ligase و منها إنزيم ، ATP ذلك على الطاقة المختزنة في جزيء أدينوسين ثلاثي الفوسفات
عمليات بناء البروتين في الخلية .
-: Isoenzymes الإنزيمات المتماثلة أو الأيزوإنزيمات
تأخذ بعض الإنزيمات أشكالا عديدة تختلف فيما بينها في خصائصها الكيميائية ، لكنها تشترك في قدرا على حفز التفاعل
الذي وجد منه خمسة أشكال في مصل دم LDH الكيميائي نفسه ، و من الأمثلة على ذلك إنزيم لاكتات ديهيدروجينيز
الإنسان .
مع أا متماثلة في الوزن الجزيئي ، و Electrophoresis و قد أمكن فصل هذه الأشكال الخمسة بواسطة التيار الكهربائي
السبب في ذلك هو أن لهذه الأشكال شحنات مختلفة بسبب اختلاف الأحماض الأمينية المكونة لها . فقد تبين أن جزيء الإنزيم
كليهما ، فالأشكال الخمسة لهذا الإنزيم تعبر عن الطرق المختلفة M أو H مؤلف من تجمع أربعة من سلاسل عديد الببتيد من
.M3H و M2H و 2 MH و 3 M و 4 H لاتحاد هاتين السلسلتين لإعطاء مركب رباعي ، و يمثل ذلك بالرموز التالية : 4
آلية عمل الإنزيمات :-
( ES complex ) ليكونا معا معقد الإنزيم و المادة الهدف ( S ) مع المادة الهدف ( E ) في أي تفاعل إنزيمي يرتبط الإنزيم
هكذا :-
E + S ç====è ES
و لا يشغل هذا الحيز النشط ، Active Site و يتم هذا الارتباط على موقع معين في تركيب الإنزيم يسمى الموقع النشط
سوى حيز بسيط من سطح الإنزيم . و يتألف من عدد محدود من الأحماض الأمينية المشكلة الجزيء الإنزيم ، و ليس من
الضروري أن تكون الأحماض الأمينية المشكلة للموقع النشط متتابعة أم متقاربة في سلسلة عديد الببتيد ، بل هي غالبا تتكون من
انثناء السلسلة أو انحنائها ، فتتقارب لتعطي بناءا محدودا يناسب على نحو ما بناء المادة الهدف . و تشبه ملائمة أي إنزيم للمادة
الهدف الخاصة به بملائمة المفتاح للقفل الذي صمم له .
أما الخطوة الأخيرة فهي تفكك ناتج ( P ) إلى ناتج ( S ) و الخطوة التالية لارتباط الإنزيم مع المادة الهدف هي تحول الهدف
. ( E ) عن الإنزيم ( P ) التفاعل
هذا و يمكن تلخيص خطوات التفاعل الإنزيمي كما يلي :-
E + S ç==è ES ç==è EP ç==è E + P
و تصور المعادلة الإنزيم على أنه أحد مواد التفاعل و أحد نواتجه ، و هذا ما يفسر إمكانية استمرار عمل الإنزيم في تسريع التفاعل
إلى كميات كبيرة من المادة الهدف بواسطة كمية قليلة من الإنزيم ، فجزيء الإنزيم الذي ينتج بعد تحول كل جزيء من جزيئات
الهدف قادر على إعادة الكرة ليحول جزيئا ثانيا و ثالثا و هكذا .و هذه التغيرات تتم في فترة وجيزة لا تتجاوز جزءا من الثانية .
العوامل المؤثرة على سرعة التفاعل الإنزيمي :-
تتأثر سرعة التفاعل الإنزيمي بمجموعة من العوامل من أهمها تركيز المادة الهدف ، و تركيز الإنزيم ، و تركيز أيون الهيدروجين ، و
درجة الحرارة ، و وجود المثبطات .
أولا – تركيز المادة الهدف
تزداد سرعة التفاعل طرديا بزيادة تركيز المادة الهدف عندما يكون هذا التركيز منخفضا ، أما إذا كان عاليا فتصبح سرعة
التفاعل ثابتة مهما زاد تركيز المادة الهدف .
ثانيا – تركيز الإنزيم
تزداد سرعة التفاعل طرديا بزيادة تركيز الإنزيم .
ثالثا – درجة الحرارة
يؤدي التسخين بصورة عامة إلى تسريع التفاعلات الكيميائية ، و ينطبق هذا إلى حد معين على التفاعلات الإنزيمية ، إلا أن
الإنزيمات هي بروتينات تفسد بالحرارة و تفقد فاعليتها ، لذا فلكل تفاعل إنزيمي درجة حرارة مناسبة تكون سرعة التفاعل عندها
أكبر ما يمكن ، ثم تقل السرعة إذا زادت الحرارة عن ذلك أو نقصت .
رابعا – تركيز أيون الهيدروجين
مناسب يكون عنده فاعليته أكبر ما يمكن ، و تقل هذه الفاعلية إذا حدث تغير في هذا ( pH ) لكل إنزيم تركيز أيون هيدروجين
التركيز سواء بالارتفاع أو النقص .
و يتراوح تركيز أيون الهيدروجين المناسب لكثير من الإنزيمات بين 9 و 5 ، إلا أن بعض الإنزيمات يعمل في وسط شديد
الحموضة مثل إنزيم الببسين بينما يميل تركيز أيون الهيدروجين المناسب لبعض الإنزيمات إلى القلوية كما هو الحال في إنزيم
الفوسفاتيز القلوي .
خامسا – وجود المثبطات و أنواعها
تتحد بعض المواد مع إنزيمات معينة فتمنع ارتباطها مع المادة الهدف ، و بذا تضعف فاعلية الإنزيم ، و يتجلى ذلك في نقص سرعة
. Inhibitors التفاعل ، و تعرف هذه المواد بالمثبطات
Irreversible أي يزول بزوال المثبط ، أو يكون غير عكسي Reversible Inhibition و قد يكون التثبيط عكسي
أي لا يوزل بزوال المثبط ، و تتوقف الحالتان على شدة الارتباط بين المثبط و الإنزيم . Inhibition
فإذا كان الارتباط ضعيفا كان التثبيط من النوع العكسي ، و إذا كان الارتباط قوي كان التثبيط من النوع غير العكسي .
Reversible Inhibition 1. التثبيط العكسي
في هذا النوع من التثبيط تستعاد فاعلية الإنزيم إذا أمكن التخلص من المثبط بطريقة ما ، و يمكن تمييز نوعين من التثبيط العكسي
هما التثبيط التنافسي و التثبيط غير التنافسي .
** Competitive Inhibition ** التثبيط التنافسي
في هذا النوع يشبه تركيب المثبط تركيب المادة الهدف ، لذا فإنه يرتبط مع الإنزيم على الموقع النشط مانعا بذلك ارتباط المادة
الهدف بالإنزيم . و بذا فإن المثبط و المادة الهدف يتنافسان على الارتباط بالإنزيم ، فيمنع كل منهما الآخر من الارتباط مع جزيء
بعينه من الإنزيم في الوقت نفسه ، و بناء على ذلك يمكن التقليل من أثر المثبط بزيادة عدد جزيئات المادة الهدف بحيث تزداد
فرصة التقائها مع الإنزيم ، و من ثم يقلل من احتمالات ارتباط المثبط به .
و من الأمثلة على هذا النوع من التثبيط إنزيم سكسينات ديهيدروجينيز و هو أحد إنزيمات دورة كريبس الذي يؤكسد
السكسينات إلى فيومارات .
و يمكن لكل من المالونات و المالات و الأوكسالواسيتات أن ترتبط مع الإنزيم فتثبط أكسدة السكسينات .
** Non Competitive Inhibition ** التثبيط غير التنافسي
في هذا النوع من التثبيط يرتبط المثبط مع الإنزيم على موقع آخر غير الموقع النشط الذي يرتبط بالمادة الهدف ، لذا يمكن أن
يرتبط كليهما مع الإنزيم في وقت واحد ، إلا أن ارتباط المثبط في هذه الحالة يمنع الإنزيم من إتمام التفاعل .
و لما كان ارتباط الهدف مع الإنزيم لا يحول دون ارتباط المثبط فإن زيادة تركيز المادة الهدف لا يقلل من تأثير المثبط ، بل تبقى
جميع جزيئات الإنزيم المرتبطة بالمثبط و الهدف معا أو المرتبطة بالمثبط وحده عاجزة عن إتمام التفاعل ، و لا يمكن تحقيق السرعة
القصوى للتفاعل مهما كان تركيز الهدف .
Irreversible Inhibition 2. التثبيط غير العكسي
غالبا ما يكون الارتباط في التثبيط غير العكسي ارتباطا قويا من خلال روابط تساهمية ، و من أشهر المثبطات غير العكسية غاز
الأعصاب المستخدم في الحروب الكيميائية ، و المركبات الفوسفورية المستخدمة كمبيدات حشرية .
كل هذه المواد ترتبط مع الإنزيمات التي تتأثر ا بروابط تساهمية بين ذرة الفوسفور و مجموعة الهيدروكسيل في أحد جزيئات
حامض السيرين .
و من الإنزيمات التي تتثبط بمركبات الفوسفور إنزيمات التربسين ، و الكيموتربسين ، و الأستيل كولين استيريز ، و تعزى الوفاة
عند التسمم ذه المواد إلى تثبيط إنزيم الأستيل كولين استيريز ، فمن المعروف أن للأستيل كولين دورا هاما في نقل التنبيه العصبي
للعضلات . فإذا زاد تركيزه نتيجة لضعف الإنزيم المسؤول عن تحطيمه أدى ذلك إلى تقلص العضلات بما فيها عضلات التنفس
بشكل دائم فتحدث الوفاة نتيجة لتوقف التنفس و توقف عمل القلب .
تنظيم فاعلية الإنزيم :-
للخلية الحية القدرة على المحافظة على تثبيت الوسط الداخلي فيها ، و الوسيلة المتبعة للمحافظة على ثبات الوسط الداخلي هي
في أغلب الأحيان تنظيم تدفق كل مادة عير المسارات الأيضية المختلفة التي تتألف من سلسلة من التفاعلات الإنزيمية يتم بموجبها
تحويل مركب ما إلى مركب آخر أو أكثر من مركب .
و قد يكون الاختلاف تركيز أيون الهيدروجين أو درجة الحرارة ، أو توافر المادة الهدف أو التثبيط غير التنافسي دور في عملية
التنظيم إلا أن تنظيم معظم التفاعلات الإنزيمية يتم بعوامل أخرى هي :-
1. تعديل كمية الإنزيم :-
تتحدد كمية الإنزيم بالفرق بين سرعة تكونه و سرعة تحطمه ، و يمكن أن تنظم كمية بعض الإنزيمات بتنظيم سرعة تكوا ، كما
تنظم كمية إنزيمات أخرى بالتحكم في سرعة تحطمها ، فمثلا يتم تنظيم صنع الكوليسترول في الخلايا عندما يتوافر في الغذاء
بتقليل صنع الإنزيم المسؤول عن حفز الخطوة الأولى في المسار الأيضي المختص بصنع الكوليسترول .
و كذلك إنزيم السيتو كروم 450 المسؤول عن أيض بعض الأدوية تكون كميته قليلة في خلايا الكبد في الحالات العادية ، لكن
تلجأ خلايا الكبد إلى صنع المزيد من هذا الإنزيم عند تناول بعض الأدوية مثل البابيتيورات التي يلزم هذا الأنزيم للتخلص منها ،
. Inducible Enzymes و تعرف الإنزيمات التي يزداد معدل بنائها بفعل مواد معينة بالإنزيمات القابلة للتحريض
-: Active Enzyme إلى إنزيم أنشط Proenzyme 2. تحويل طليعة الإنزيم
فإذا دعت الحاجة إلى تنشيط هذا الإنزيم تم Proenzyme من الإنزيمات ما يصنع أولا في شكا غير نشط يسمى طليعة الإنزيم
Active ذلك بتغير بسيط في تركيبه ، كأن يزال جزء من سلسلة عديد الببتيد المكونة له ، فيتحول بذلك إلى إنزيم نشط
. Enzyme
و من الأمثلة على الإنزيمات التي تتكون في صورة غير نشطة إنزيما الهضم الببسين و التربسين ، و إنزيم الثرومبين فهما يتكونوا
أولا على صورة ببسينوجين ، و تربسينوجين ، و بروثرومبين على التوالي .
3. إضافة مجموعة كيميائية برابطة تساهمية :-
تتغير فاعلية كثير من الإنزيمات بإضافة مجموعة مثل الفوسفات إلى جزيء الإنزيم و ذلك بإنشاء رابطة تساهمية بين هذه اموعة
وحامض أميني محدد في الإنزيم مثل السيرين، و يؤدي هذا إلى زيادة أو نقص في فاعلية الإنزيم حسب نوع ذلك الإنزيم .
Gelycogen ومن الأمثلة على هذه الطريقة إضافة مجموعة الفوسفات إلى إنزيم جليكوجين فوسفوريليز
الذي يعمل على تحطيم جزيء الجليكوجين إلى جزيئات جلوكوز، فينشط هذا الإنزيم عندما تضاف إليه Sphosphorylase
بإضافة Glycogen Synthrtase مجموعة فوسفات من إنزيم آخر، و بالعكس تضعف فاعلية الإنزيم المصنع للجليكوجين
مجموعة الفوسفات .
-: Activators 4. المنشطات
تحتوي معظم الإنزيمات على موقع نشط واحد في كل جزيء ، إلا أن هناك مجموعة من الإنزيمات تحتوي على أكثر من موقع
و يرتبط . Allosteric Enzymes نشط ، و تسمى هذه الإنزيمات بالإنزيمات ذات الموقع الآخر أو الإنزيمات الألوسترية
على أحد المواقع النشطة جزيء من المادة الهدف بينما يرتبط على الموقع الآخر مركب كيميائي معين برابطة ضعيفة غير تساهمية ،
.Modifiers و يؤدي ارتباط تلك المركبات الكيميائية إلى تغير في نشاط الإنزيم زيادة أو نقصانا، وهي لذلك تسمى معدلات
أما المركبات التي ، Activators و تسمى المعدلات التي تزيد من نشاط الإنزيم نتيجة ار
و يؤدي ارتباط تلك المركبات الكيميائية إلى تغير في نشاط الإنزيم زيادة أو نقصانا، وهي لذلك تسمى معدلات
أما المركبات التي ، Activators و تسمى المعدلات التي تزيد من نشاط الإنزيم نتيجة ارتبتطها على الموقع الآخر منشطات
. Inhibitors تضعف من نشاط الإنزيم فتسمى مثبطات
اعداد: الاستاذ رامي النواب
olom.info شبكة العلوم العربیة
مفهوم الإنزيم :-
هو عامل مساعد ذو تركيب بروتيني عالي الوزن الجزيئي ، و كغيره من البروتينات يتألف الإنزيم من اتحاد Enzyme الإنزيم
عدد كبير من الأحماض الأمينية تكون فيما بينها سلسلة أو أكثر من عديد الببتيد .
و توجد الأحماض الأمينية في هذه السلاسل وفق تتابع معين خاص بكل إنزيم مما يؤدي في النهاية إلى تركيب فراغي محدد يمكن
الإنزيم من القدرة على تسريع حدوث تفاعل خاص به.
و تتشابه الإنزيمات في فعلها مع العوامل المساعدة الكيميائية الأخرى . إذ أا تشارك في التفاعل دون أن تتغير بنتيجته ، أي أا
تعود في اية التفاعل إلى وضعها الأصلي الذي كانت عليه قبل بدء التفاعل ، لكنها تمتاز عن العوامل المساعدة الأخرى بكفاءا
العالية ، فللإنزيمات قدرة فائقة على تسريع التفاعلات الكيميائية حتى في الظروف المعتدلة من تركيز أيون الهيدروجين و درجة
الحرارة ، كما تمتاز عن العوامل المساعدة الأخرى بالدرجة العالية من التخصص التي تتمتع ا حيال المادة المتفاعلة و نوع
و قد يختص الإنزيم بمجموعة محددة من ، Substrate التفاعل. فكل إنزيم يختص بمادة متفاعلة واحدة يطلق عليها المادة الهدف
المواد المتشاة في التركيب . و الأمثلة على اختلاف الإنزيمات باختلاف المادة الهدف عديدة يذكر منها تميؤ الرابطة الجليكوسيدية
أو الرابطة الاسترية أو الرابطة الببتيدية في جزيئات الكربوهيدرات و الدهون و البروتين على التوالي .
و تختلف الإنزيمات باختلاف نوع التفاعل الكيميائي الواقع على المادة الهدف ، فمن التفاعلات الكيميائية التي تجرى على
أو نقل مجموعة الأمين Oxidative Deamination الأحماض الأمينية يذكر تفاعلات إزالة مجموعة الأمين مع الأكسدة
و لكل تفاعل من تلك . Decarboxylation أو إزالة مجموعة الكربوكسيل Transamination إلى حامض كيتوني
التفاعلات إنزيم خاص به حتى لو كان نفس الحامض الأميني هو الذي يدخل في كل التفاعلات .
-: Conezyme المرافق الإنزيمي أو الكوإنزيم
تتكون الإنزيمات من بروتين على هيئة سلاسل من عديد الببتيد ، و في بعض الإنزيمات يوجد إلى جانب سلسلة عديد الببتيد
أو عنصر معدني كالحديد أو النحاس أو الزنك ، و تسمى هذه المادة B مركب عضوي سهل الذوبان في الماء مثل أنواع فيتامين
الملحقة إلى جانب سلسلة عديد الببتيد بمرافق الإنزيم أو كوانزيم ، و هي ترتبط بالجزيء البروتيني من الإنزيم وقت التفاعل فقط ،
و يشكل المرافق Apoenzyme و لابد من وجودها لإتمام التفاعل . أما بيقية الإنزيم هو سلسلة عديد الببتيد فيسمى أبو إنزيم
و يعمل الجزآن سويا أثناء التفاعل ، و لا يعمل الجزيء ، Haloenzyme الإنزيمي مع الأبوإنزيم ما سيمى بالإنزيم الكامل
البروتيني وحده و لا مرافق الإنزيم كذلك .
الذي يقوم ذا الدور ) أن ينفصل عن الأبوإنزيم ، و من ثم يصبح الأبوإنزيم عاجزا عن B و يمكن للمرافق الإنزيمي ( كفيتامين
تسريع التفاعل ، و قد يتم ذلك دون خلل في عمل الإنزيم .
فقط . و المرافق الإنزيمي Dialysis و من خصائص المرافق الإنزيمي سهولة فصله عن الجزء البروتيني بعملية الفصل الغشائي
COA A و الذي يسمى اختصارا كو ( Coenzyme A ) A غالبات ما يكون أحد الفيتامينات فمثلا المرافق الإنزيمي
المركب . B الذي يعتبر أحد أنواع فيتامين Pantothenic Acid يحتوي على حامض البانتوثينيك
و أحيانا يكون المرافق الإنزيمي أحد العناصر المعدنية مثل الحديد و الزنك و النحاس مرتبطا ارتباطا وثيقا بالأبوإنزيم و في كل
مثل وجود الحديد في تركيب إنزيم Prosthetic Group وقت بحيث يستحيل فصلهما ، و هنا تسمى باموعة المرافقة
و ، Catalase و الكاتليز ، Peroxidase و البير أكسيديز ، Cytochrome Oxidase السيتو كروم أكسيديز
و مثل وجود ، Ascorbic Acid Oxidase مثل وجود النحاس ضمن تركيب إنزيم أكسيديز حامض الأسكوربيك
. Carbonic Anhydrase الزنك في تركيب إنزيم كربونيك أيدريز
. Dialysis و هذه العناصر المعدنية لا يمكن فصل أي منها عن الجزء البرةتيني بواسطة عملية الفصل الغشائي
تسمية الإنزيمات :-
كانت الإنزيمات تسمى سابقا طبقا لطبيعة عملها أو مكان وجودها كالببسين و البتيالين ، لكن مع اكتشاف المزيد من الإنزيمات
ووجود أكثر من إنزيم للمادة الهدف الواحدة أصبح من الضروري وضع نظام يزيل أي لبس في ذلك . فاشتق اسم الإنزيم من
و ، Amylase عليه .فيصبح اسم الإنزيم الذي يعمل على النشا أميليز ase اسم الهدف الذي يعمل عليه مع لإضافة اية
و هكذا . Lipase الذي يعمل على الدهون ليبيز
ثم جاء الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية فوضع طريقة لترقيم الإنزيمات تعطى لكل إنزيم رقم خاص به . و قسمت التفاعلات
الكيميائية بموجب هذا النظام إلى ستة أنواع رئيسة يحتوي كل نوع منها على عدد من الأنواع الفرعية التي تتكون من أنواع
يدل الرقم الأول على النوع الرئيسي للتفاعل بينما يدل الرقم الثاني على النوع E.C. ثانوية ، فمثلا إنزيم ما كالآتي : 1.2.1.7
فهما الحرفان C و E الفرعي ، و يدل الرقم الثالث على النوع الثانوي ، و يدل الرقم الرابع على الإنزيم نفسه ، أما الحرفان
أي لجنة الإنزيمات التي شكلها الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية لوضع هذه Enzyme و Commisson الأولان من كلمتي
التسمية الدقيقة .
تصنيف الإنزيمات :-
تصنف الإنزيمات إلى ستة أنواع رئيسية :-
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل في التفاعلات الخاصة بنقل اموعات من مركب إلى : Transferases 1. إنزيمات النقل
آخر . و هي تقوم بنقل مجموعة كيميائية من مادة هدف إلى أخرى ، و من أمثلتها الإنزيمات التي تنقل مجموعة الفوسفات من
إلى جلوكوز أو التي تنقل الجلكوز إلى الجليكوجين ، و منها إنزيمات : ATP مركب أدينوسين ثلاثي الفوسفات
. Transmethylases و Transacylases و Transaminases
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل في تفاعلات الأكسدة و : Oxidoreductases 2. إنزيمات الأكسدة و الاختزال
الاختزال ، و هي تقوم بنقل الإلكترونات من مادة الهدف إلى أخرى فتؤكسد الأولى و تختزل الثانية ، و منها إنزيمات :
. Hydrases و Peroxidases و Oxidases و Dehydrogenases
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل في تفاعلات التحلل المائي ، و هي تقوم بتحطيم بعض : Hydrolases 3. إنزيمات التميؤ
و Proteases : الروابط بإضافة الماء ، و منها الإنزيمات التي تعمل على تميؤ الروابط الجلايكوسيدية و الإسترية و الببتيدية
. Amylase و Sucrase
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل على نزع مجموعة كيميائية من المادة الهدف دون إضافة الماء، : Lyases 4. إنزيمات الفصل
حيث يحل محل ذرات اموعة المتروعة رابطة مزدوجة مثل فصل مجموعة الأمين في صورة أمونيا و منها إنزيمات :
. Aldolases و Decarboxylases
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل على تحويل المادة الهدق إلى متشكل آخر ، و منها : Isomerases 5. إنزيمات التشكل
. Cis- Transisomerases و Intramolecular Transferases: إنزيمات
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل على إنشاء رابطة جديدة من مركبين مختلفين ، و تعتمد في : Ligases 6. إنزيمات الارتباط
الذي يشارك في RNA Ligase و منها إنزيم ، ATP ذلك على الطاقة المختزنة في جزيء أدينوسين ثلاثي الفوسفات
عمليات بناء البروتين في الخلية .
-: Isoenzymes الإنزيمات المتماثلة أو الأيزوإنزيمات
تأخذ بعض الإنزيمات أشكالا عديدة تختلف فيما بينها في خصائصها الكيميائية ، لكنها تشترك في قدرا على حفز التفاعل
الذي وجد منه خمسة أشكال في مصل دم LDH الكيميائي نفسه ، و من الأمثلة على ذلك إنزيم لاكتات ديهيدروجينيز
الإنسان .
مع أا متماثلة في الوزن الجزيئي ، و Electrophoresis و قد أمكن فصل هذه الأشكال الخمسة بواسطة التيار الكهربائي
السبب في ذلك هو أن لهذه الأشكال شحنات مختلفة بسبب اختلاف الأحماض الأمينية المكونة لها . فقد تبين أن جزيء الإنزيم
كليهما ، فالأشكال الخمسة لهذا الإنزيم تعبر عن الطرق المختلفة M أو H مؤلف من تجمع أربعة من سلاسل عديد الببتيد من
.M3H و M2H و 2 MH و 3 M و 4 H لاتحاد هاتين السلسلتين لإعطاء مركب رباعي ، و يمثل ذلك بالرموز التالية : 4
آلية عمل الإنزيمات :-
( ES complex ) ليكونا معا معقد الإنزيم و المادة الهدف ( S ) مع المادة الهدف ( E ) في أي تفاعل إنزيمي يرتبط الإنزيم
هكذا :-
E + S ç====è ES
و لا يشغل هذا الحيز النشط ، Active Site و يتم هذا الارتباط على موقع معين في تركيب الإنزيم يسمى الموقع النشط
سوى حيز بسيط من سطح الإنزيم . و يتألف من عدد محدود من الأحماض الأمينية المشكلة الجزيء الإنزيم ، و ليس من
الضروري أن تكون الأحماض الأمينية المشكلة للموقع النشط متتابعة أم متقاربة في سلسلة عديد الببتيد ، بل هي غالبا تتكون من
انثناء السلسلة أو انحنائها ، فتتقارب لتعطي بناءا محدودا يناسب على نحو ما بناء المادة الهدف . و تشبه ملائمة أي إنزيم للمادة
الهدف الخاصة به بملائمة المفتاح للقفل الذي صمم له .
أما الخطوة الأخيرة فهي تفكك ناتج ( P ) إلى ناتج ( S ) و الخطوة التالية لارتباط الإنزيم مع المادة الهدف هي تحول الهدف
. ( E ) عن الإنزيم ( P ) التفاعل
هذا و يمكن تلخيص خطوات التفاعل الإنزيمي كما يلي :-
E + S ç==è ES ç==è EP ç==è E + P
و تصور المعادلة الإنزيم على أنه أحد مواد التفاعل و أحد نواتجه ، و هذا ما يفسر إمكانية استمرار عمل الإنزيم في تسريع التفاعل
إلى كميات كبيرة من المادة الهدف بواسطة كمية قليلة من الإنزيم ، فجزيء الإنزيم الذي ينتج بعد تحول كل جزيء من جزيئات
الهدف قادر على إعادة الكرة ليحول جزيئا ثانيا و ثالثا و هكذا .و هذه التغيرات تتم في فترة وجيزة لا تتجاوز جزءا من الثانية .
العوامل المؤثرة على سرعة التفاعل الإنزيمي :-
تتأثر سرعة التفاعل الإنزيمي بمجموعة من العوامل من أهمها تركيز المادة الهدف ، و تركيز الإنزيم ، و تركيز أيون الهيدروجين ، و
درجة الحرارة ، و وجود المثبطات .
أولا – تركيز المادة الهدف
تزداد سرعة التفاعل طرديا بزيادة تركيز المادة الهدف عندما يكون هذا التركيز منخفضا ، أما إذا كان عاليا فتصبح سرعة
التفاعل ثابتة مهما زاد تركيز المادة الهدف .
ثانيا – تركيز الإنزيم
تزداد سرعة التفاعل طرديا بزيادة تركيز الإنزيم .
ثالثا – درجة الحرارة
يؤدي التسخين بصورة عامة إلى تسريع التفاعلات الكيميائية ، و ينطبق هذا إلى حد معين على التفاعلات الإنزيمية ، إلا أن
الإنزيمات هي بروتينات تفسد بالحرارة و تفقد فاعليتها ، لذا فلكل تفاعل إنزيمي درجة حرارة مناسبة تكون سرعة التفاعل عندها
أكبر ما يمكن ، ثم تقل السرعة إذا زادت الحرارة عن ذلك أو نقصت .
رابعا – تركيز أيون الهيدروجين
مناسب يكون عنده فاعليته أكبر ما يمكن ، و تقل هذه الفاعلية إذا حدث تغير في هذا ( pH ) لكل إنزيم تركيز أيون هيدروجين
التركيز سواء بالارتفاع أو النقص .
و يتراوح تركيز أيون الهيدروجين المناسب لكثير من الإنزيمات بين 9 و 5 ، إلا أن بعض الإنزيمات يعمل في وسط شديد
الحموضة مثل إنزيم الببسين بينما يميل تركيز أيون الهيدروجين المناسب لبعض الإنزيمات إلى القلوية كما هو الحال في إنزيم
الفوسفاتيز القلوي .
خامسا – وجود المثبطات و أنواعها
تتحد بعض المواد مع إنزيمات معينة فتمنع ارتباطها مع المادة الهدف ، و بذا تضعف فاعلية الإنزيم ، و يتجلى ذلك في نقص سرعة
. Inhibitors التفاعل ، و تعرف هذه المواد بالمثبطات
Irreversible أي يزول بزوال المثبط ، أو يكون غير عكسي Reversible Inhibition و قد يكون التثبيط عكسي
أي لا يوزل بزوال المثبط ، و تتوقف الحالتان على شدة الارتباط بين المثبط و الإنزيم . Inhibition
فإذا كان الارتباط ضعيفا كان التثبيط من النوع العكسي ، و إذا كان الارتباط قوي كان التثبيط من النوع غير العكسي .
Reversible Inhibition 1. التثبيط العكسي
في هذا النوع من التثبيط تستعاد فاعلية الإنزيم إذا أمكن التخلص من المثبط بطريقة ما ، و يمكن تمييز نوعين من التثبيط العكسي
هما التثبيط التنافسي و التثبيط غير التنافسي .
** Competitive Inhibition ** التثبيط التنافسي
في هذا النوع يشبه تركيب المثبط تركيب المادة الهدف ، لذا فإنه يرتبط مع الإنزيم على الموقع النشط مانعا بذلك ارتباط المادة
الهدف بالإنزيم . و بذا فإن المثبط و المادة الهدف يتنافسان على الارتباط بالإنزيم ، فيمنع كل منهما الآخر من الارتباط مع جزيء
بعينه من الإنزيم في الوقت نفسه ، و بناء على ذلك يمكن التقليل من أثر المثبط بزيادة عدد جزيئات المادة الهدف بحيث تزداد
فرصة التقائها مع الإنزيم ، و من ثم يقلل من احتمالات ارتباط المثبط به .
و من الأمثلة على هذا النوع من التثبيط إنزيم سكسينات ديهيدروجينيز و هو أحد إنزيمات دورة كريبس الذي يؤكسد
السكسينات إلى فيومارات .
و يمكن لكل من المالونات و المالات و الأوكسالواسيتات أن ترتبط مع الإنزيم فتثبط أكسدة السكسينات .
** Non Competitive Inhibition ** التثبيط غير التنافسي
في هذا النوع من التثبيط يرتبط المثبط مع الإنزيم على موقع آخر غير الموقع النشط الذي يرتبط بالمادة الهدف ، لذا يمكن أن
يرتبط كليهما مع الإنزيم في وقت واحد ، إلا أن ارتباط المثبط في هذه الحالة يمنع الإنزيم من إتمام التفاعل .
و لما كان ارتباط الهدف مع الإنزيم لا يحول دون ارتباط المثبط فإن زيادة تركيز المادة الهدف لا يقلل من تأثير المثبط ، بل تبقى
جميع جزيئات الإنزيم المرتبطة بالمثبط و الهدف معا أو المرتبطة بالمثبط وحده عاجزة عن إتمام التفاعل ، و لا يمكن تحقيق السرعة
القصوى للتفاعل مهما كان تركيز الهدف .
Irreversible Inhibition 2. التثبيط غير العكسي
غالبا ما يكون الارتباط في التثبيط غير العكسي ارتباطا قويا من خلال روابط تساهمية ، و من أشهر المثبطات غير العكسية غاز
الأعصاب المستخدم في الحروب الكيميائية ، و المركبات الفوسفورية المستخدمة كمبيدات حشرية .
كل هذه المواد ترتبط مع الإنزيمات التي تتأثر ا بروابط تساهمية بين ذرة الفوسفور و مجموعة الهيدروكسيل في أحد جزيئات
حامض السيرين .
و من الإنزيمات التي تتثبط بمركبات الفوسفور إنزيمات التربسين ، و الكيموتربسين ، و الأستيل كولين استيريز ، و تعزى الوفاة
عند التسمم ذه المواد إلى تثبيط إنزيم الأستيل كولين استيريز ، فمن المعروف أن للأستيل كولين دورا هاما في نقل التنبيه العصبي
للعضلات . فإذا زاد تركيزه نتيجة لضعف الإنزيم المسؤول عن تحطيمه أدى ذلك إلى تقلص العضلات بما فيها عضلات التنفس
بشكل دائم فتحدث الوفاة نتيجة لتوقف التنفس و توقف عمل القلب .
تنظيم فاعلية الإنزيم :-
للخلية الحية القدرة على المحافظة على تثبيت الوسط الداخلي فيها ، و الوسيلة المتبعة للمحافظة على ثبات الوسط الداخلي هي
في أغلب الأحيان تنظيم تدفق كل مادة عير المسارات الأيضية المختلفة التي تتألف من سلسلة من التفاعلات الإنزيمية يتم بموجبها
تحويل مركب ما إلى مركب آخر أو أكثر من مركب .
و قد يكون الاختلاف تركيز أيون الهيدروجين أو درجة الحرارة ، أو توافر المادة الهدف أو التثبيط غير التنافسي دور في عملية
التنظيم إلا أن تنظيم معظم التفاعلات الإنزيمية يتم بعوامل أخرى هي :-
1. تعديل كمية الإنزيم :-
تتحدد كمية الإنزيم بالفرق بين سرعة تكونه و سرعة تحطمه ، و يمكن أن تنظم كمية بعض الإنزيمات بتنظيم سرعة تكوا ، كما
تنظم كمية إنزيمات أخرى بالتحكم في سرعة تحطمها ، فمثلا يتم تنظيم صنع الكوليسترول في الخلايا عندما يتوافر في الغذاء
بتقليل صنع الإنزيم المسؤول عن حفز الخطوة الأولى في المسار الأيضي المختص بصنع الكوليسترول .
و كذلك إنزيم السيتو كروم 450 المسؤول عن أيض بعض الأدوية تكون كميته قليلة في خلايا الكبد في الحالات العادية ، لكن
تلجأ خلايا الكبد إلى صنع المزيد من هذا الإنزيم عند تناول بعض الأدوية مثل البابيتيورات التي يلزم هذا الأنزيم للتخلص منها ،
. Inducible Enzymes و تعرف الإنزيمات التي يزداد معدل بنائها بفعل مواد معينة بالإنزيمات القابلة للتحريض
-: Active Enzyme إلى إنزيم أنشط Proenzyme 2. تحويل طليعة الإنزيم
فإذا دعت الحاجة إلى تنشيط هذا الإنزيم تم Proenzyme من الإنزيمات ما يصنع أولا في شكا غير نشط يسمى طليعة الإنزيم
Active ذلك بتغير بسيط في تركيبه ، كأن يزال جزء من سلسلة عديد الببتيد المكونة له ، فيتحول بذلك إلى إنزيم نشط
. Enzyme
و من الأمثلة على الإنزيمات التي تتكون في صورة غير نشطة إنزيما الهضم الببسين و التربسين ، و إنزيم الثرومبين فهما يتكونوا
أولا على صورة ببسينوجين ، و تربسينوجين ، و بروثرومبين على التوالي .
3. إضافة مجموعة كيميائية برابطة تساهمية :-
تتغير فاعلية كثير من الإنزيمات بإضافة مجموعة مثل الفوسفات إلى جزيء الإنزيم و ذلك بإنشاء رابطة تساهمية بين هذه اموعة
وحامض أميني محدد في الإنزيم مثل السيرين، و يؤدي هذا إلى زيادة أو نقص في فاعلية الإنزيم حسب نوع ذلك الإنزيم .
Gelycogen ومن الأمثلة على هذه الطريقة إضافة مجموعة الفوسفات إلى إنزيم جليكوجين فوسفوريليز
الذي يعمل على تحطيم جزيء الجليكوجين إلى جزيئات جلوكوز، فينشط هذا الإنزيم عندما تضاف إليه Sphosphorylase
بإضافة Glycogen Synthrtase مجموعة فوسفات من إنزيم آخر، و بالعكس تضعف فاعلية الإنزيم المصنع للجليكوجين
مجموعة الفوسفات .
-: Activators 4. المنشطات
تحتوي معظم الإنزيمات على موقع نشط واحد في كل جزيء ، إلا أن هناك مجموعة من الإنزيمات تحتوي على أكثر من موقع
و يرتبط . Allosteric Enzymes نشط ، و تسمى هذه الإنزيمات بالإنزيمات ذات الموقع الآخر أو الإنزيمات الألوسترية
على أحد المواقع النشطة جزيء من المادة الهدف بينما يرتبط على الموقع الآخر مركب كيميائي معين برابطة ضعيفة غير تساهمية ،
.Modifiers و يؤدي ارتباط تلك المركبات الكيميائية إلى تغير في نشاط الإنزيم زيادة أو نقصانا، وهي لذلك تسمى معدلات
أما المركبات التي ، Activators و تسمى المعدلات التي تزيد من نشاط الإنزيم نتيجة ار
و يؤدي ارتباط تلك المركبات الكيميائية إلى تغير في نشاط الإنزيم زيادة أو نقصانا، وهي لذلك تسمى معدلات
أما المركبات التي ، Activators و تسمى المعدلات التي تزيد من نشاط الإنزيم نتيجة ارتبتطها على الموقع الآخر منشطات
. Inhibitors تضعف من نشاط الإنزيم فتسمى مثبطات
» القران الكريم وتجويده
» أحـكـــــــــام الـتـجـــويــــــــد
» كيف تزيل الصور الموجوده في جهازك النقال :-
» استخدامات تانية لمعجون الاسنان نستعملها ف اية غير تنظيف الاسنان؟؟؟؟؟؟؟؟؟؟
» آدم (أبو البشرية)
» الودن صناته للحس )
» معلومات علمية غريبة ومفيدة
» البوقالة الليبية
» هناك ناس تكرههم من اوّل ليله
» يقول الحطيئة :
» غناوة علم ومعاهن شتاوى من ارشيفى دلعوا أرواحكم
» تحية لثوار ليبيا ورحم الله شهدائها قصيدة خصصت لتريس الزاوية ربي يبارك فيهم
» هذه من أشهر قصائد الثورة وواحد من أجمل ماقال الرائع سعد العمروني
» من أروع قصائد ثورة الأحرار قصيدة لمدينة الزاوية المجاهدة